2024山东理工大学生物技术与工程、制药工程专业考研初试科目338生物化学课程考试范围共有12个部分,详细内容高顿小编整理如下,赶紧来看看吧!

一、课程内容简介
生物化学研究生物体的物质组成及其在生物体内的主要代谢过程和代谢规律,包括生物大分子的组成、结构、性质、功能及其合成和分解的代谢过程以及遗传信息储存、传递和表达的一般规律。
二、课程性质、目的和要求
生物化学是生命科学学科体系中重要的专业基础课。课程目的是使学生掌握生物体的化学组成及其在生物体内的代谢过程及代谢规律。要求学生掌握生物大分子组成、结构、性质和分离纯化方法;掌握四类生物大分子代谢基本途径,掌握遗传信息传递的基本过程;掌握生物化学基本实验技术及其原理。
三、课程考试范围
1.绪论生物化学概念及其研究内容、生物化学发展简史及标志性事件。
2.蛋白质化学氨基酸分类(分类标准及每种分类下各种氨基酸的归属)、结构和性质(物理性质、280nm最大吸收、酸碱性质、等电点定义、化学性质、N端和C端共同参与反应);蛋白质的一、二级结构,肽、肽键、肽平面、残基、结构域、超二级结构;二级结构主要形式(α螺旋与β折叠)的要点;蛋白质的理化性质(两性性质及等电点、胶体性质及稳定因素、变性与复性、沉淀、凝固、紫外吸收、呈色反应)。
3.核酸化学核酸基本组成和结构(碱基种类、嘌呤和嘧啶的缩写、核苷成键的原子、核苷酸的连接方式)、DNA双螺旋结构模型的要点、RNA种类及作用、tRNA的二级结构特点及其各部分功能;核酸的一般性质、紫外吸收、核酸的变性与复性(Tm定义、增色效应与减色效应、影响Tm的因素)。
4.维生素与辅酶维生素B族、维生素C等水溶性维生素的名称、功能、活性形式及其催化的反应;脂溶性维生素的生理功能及其主要活性形式;维生素的缺乏症。
5.酶化学酶的概念、作用特点及机制、分类与命名、结构特征;酶促反应动力学的基本内容,米氏常数的意义及有关计算;可逆性抑制作用的类型及酶促反应动力学参数Vmax及Km的变化情况。重要的酶类,如变构酶、共价修饰调节酶、酶原和同工酶。
6.生物氧化呼吸链的概念、种类、组成、顺序及传递氢和电子的机制;四种复合体的名称及作用;氧化磷酸化的概念、种类、作用机制及抑制剂;ATP在能量代谢中的作用;胞液中NADH进入线粒体的穿梭机制。
7.糖及糖代谢糖的功能、分类及重要结构特点;糖原分解过程、单糖分解的重要途径(EMP、TCA、PPP)以及各代谢途径中反应历程、重要产物、能量产生、生理意义和限速酶;糖的异生作用。
8.脂及脂类代谢脂类的功能及分类;脂肪酸的结构特点及必需脂肪酸;脂肪酸的β-氧化、甘油氧化和酮体代谢;脂肪酸从头合成途径的主要特点(关键酶、能量变化、二碳单位供体、活化形式、合成过程等)。
9.氨基酸代谢必需氨基酸的概念、氨基酸分解代谢的一般规律(脱氨基、转氨基、联合脱氨基、脱羧基作用)、掌握氨的转运方式和α-酮酸的代谢、尿素合成过程(能量变化情况、特点,反应进行部位、尿素中氮原子来源等);生酮氨基酸、生糖氨基酸及生糖兼生酮氨基酸概念、一碳单位的概念、种类及作用;氨基酸合成时碳骨架的来源。
10.核苷酸代谢嘌呤分解代谢、痛风的机制及治疗药物;核苷酸的从头合成途径(嘌呤和嘧啶环的原子来源);脱氧核糖核苷酸的生成方式(在NDP水平上生成、dTTP的生成方式);抗代谢物;抗肿瘤和抗病毒药物的生化机制。
11.DNA复制及转录DNA半保留复制、DNA复制过程(前导链与滞后链的合成异同点及所需要的酶)、转录与复制的异同点、转录过程、反转录概念、RNA剪接及加工的主要过程。
12.蛋白质的生物合成掌握遗传信息的传递规律,掌握密码子的概念及特点、起始、终止密码子的种类和作用、蛋白质生物合成的过程及耗能过程(氨基酸活化、起始、延长、终止和释放、能量变化)。
四、参考书目
1.《生物化学简明教程》第5版,ISBN:978-7-04-043311-1,张丽萍,杨剑雄.高等教育出版社,出版时间:2015年8月
2.《生物化学原理》第6版,ISBN:7-117-05829-3,周爱儒.人民卫生出版社,出版时间:2004年5月
本文内容整理于山东理工大学研究生工作部。
关于2024山东理工大学338生物化学考研大纲的内容,小编就给大家简单介绍到这里了。如果还有其他考研相关内容想要了解的,就请登录高顿考研频道看看吧。
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生物化学研究生物体的物质组成及其在生物体内的主要代谢过程和代谢规律,包括生物大分子的组成、结构、性质、功能及其合成和分解的代谢过程以及遗传信息储存、传递和表达的一般规律。
二、课程性质、目的和要求
生物化学是生命科学学科体系中重要的专业基础课。课程目的是使学生掌握生物体的化学组成及其在生物体内的代谢过程及代谢规律。要求学生掌握生物大分子组成、结构、性质和分离纯化方法;掌握四类生物大分子代谢基本途径,掌握遗传信息传递的基本过程;掌握生物化学基本实验技术及其原理。
三、课程考试范围
1.绪论生物化学概念及其研究内容、生物化学发展简史及标志性事件。
2.蛋白质化学氨基酸分类(分类标准及每种分类下各种氨基酸的归属)、结构和性质(物理性质、280nm最大吸收、酸碱性质、等电点定义、化学性质、N端和C端共同参与反应);蛋白质的一、二级结构,肽、肽键、肽平面、残基、结构域、超二级结构;二级结构主要形式(α螺旋与β折叠)的要点;蛋白质的理化性质(两性性质及等电点、胶体性质及稳定因素、变性与复性、沉淀、凝固、紫外吸收、呈色反应)。
3.核酸化学核酸基本组成和结构(碱基种类、嘌呤和嘧啶的缩写、核苷成键的原子、核苷酸的连接方式)、DNA双螺旋结构模型的要点、RNA种类及作用、tRNA的二级结构特点及其各部分功能;核酸的一般性质、紫外吸收、核酸的变性与复性(Tm定义、增色效应与减色效应、影响Tm的因素)。
4.维生素与辅酶维生素B族、维生素C等水溶性维生素的名称、功能、活性形式及其催化的反应;脂溶性维生素的生理功能及其主要活性形式;维生素的缺乏症。
5.酶化学酶的概念、作用特点及机制、分类与命名、结构特征;酶促反应动力学的基本内容,米氏常数的意义及有关计算;可逆性抑制作用的类型及酶促反应动力学参数Vmax及Km的变化情况。重要的酶类,如变构酶、共价修饰调节酶、酶原和同工酶。
6.生物氧化呼吸链的概念、种类、组成、顺序及传递氢和电子的机制;四种复合体的名称及作用;氧化磷酸化的概念、种类、作用机制及抑制剂;ATP在能量代谢中的作用;胞液中NADH进入线粒体的穿梭机制。
7.糖及糖代谢糖的功能、分类及重要结构特点;糖原分解过程、单糖分解的重要途径(EMP、TCA、PPP)以及各代谢途径中反应历程、重要产物、能量产生、生理意义和限速酶;糖的异生作用。
8.脂及脂类代谢脂类的功能及分类;脂肪酸的结构特点及必需脂肪酸;脂肪酸的β-氧化、甘油氧化和酮体代谢;脂肪酸从头合成途径的主要特点(关键酶、能量变化、二碳单位供体、活化形式、合成过程等)。
9.氨基酸代谢必需氨基酸的概念、氨基酸分解代谢的一般规律(脱氨基、转氨基、联合脱氨基、脱羧基作用)、掌握氨的转运方式和α-酮酸的代谢、尿素合成过程(能量变化情况、特点,反应进行部位、尿素中氮原子来源等);生酮氨基酸、生糖氨基酸及生糖兼生酮氨基酸概念、一碳单位的概念、种类及作用;氨基酸合成时碳骨架的来源。
10.核苷酸代谢嘌呤分解代谢、痛风的机制及治疗药物;核苷酸的从头合成途径(嘌呤和嘧啶环的原子来源);脱氧核糖核苷酸的生成方式(在NDP水平上生成、dTTP的生成方式);抗代谢物;抗肿瘤和抗病毒药物的生化机制。
11.DNA复制及转录DNA半保留复制、DNA复制过程(前导链与滞后链的合成异同点及所需要的酶)、转录与复制的异同点、转录过程、反转录概念、RNA剪接及加工的主要过程。
12.蛋白质的生物合成掌握遗传信息的传递规律,掌握密码子的概念及特点、起始、终止密码子的种类和作用、蛋白质生物合成的过程及耗能过程(氨基酸活化、起始、延长、终止和释放、能量变化)。
四、参考书目
1.《生物化学简明教程》第5版,ISBN:978-7-04-043311-1,张丽萍,杨剑雄.高等教育出版社,出版时间:2015年8月
2.《生物化学原理》第6版,ISBN:7-117-05829-3,周爱儒.人民卫生出版社,出版时间:2004年5月
本文内容整理于山东理工大学研究生工作部。
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